Цитаты из книги «Биохимия в практике спорта»

АТФ в процессе метаболизма. Запасы креатинфосфата в мышцах определяются по выделению креатинина с мочой за сутки в расчете на 1 кг массы тела. Норма коэффициента у мужчин ‒ 18–32, у женщин ‒ 10–25 мг/сут/кг. Для любой ткани, в том числе мышечной, известны два фундаментальных биохимических процесса, в ходе которых регенерируются богатые энергией фосфорные соединения. Один из них – гликолиз, другой – окислительное фосфорилирование. Наиболее важный и эффективный путь – окислительное фосфорилирование. При достаточном снабжении кислородом мышца, несмотря на анаэробный механизм сокращения, в конечном итоге работает за счет энергии, образующейся при окислении (в цикле Кребса) как продуктов распада углеводов, так и ряда других субстратов тканевого дыхания, в частности жирных кислот, а также ацетата и ацетоацетата.

Креатинкиназный путь ресинтеза АТФ является чрезвычайно быстрым и максимально эффективным (за счет каждой молекулы креатинфосфата образуется молекула АТФ). Именно поэтому долгое время не удавалось установить уменьшение концентрации АТФ и соответственно повышение концентрации АДФ даже при достаточно продолжительном непроизвольном мышечном сокращении. Применив специфический ингибитор креатинкиназы, а также с помощью агентов, препятствующих окислительному фосфорилированию АДФ в АТФ, ученые смогли продемонстрировать прямой распад АТФ с одновременным приростом неорганического фосфата и АДФ при одиночном сокращении изолированной мышцы. Некоторое количество АТФ может ресинтезироваться в ходе аденилаткиназной (миокиназной) реакции. Запасы креатинфосфата в мышце невелики, а доступность энергии креатинфосфата имеет ценность для работающей мышцы только в том случае, если расход его постоянно возмещается синтезом

Гладкая мышца более компактна, может состоять из различной величины и формы структурных элементов. Места соприкосновения клеток имеют особое значение (обмен информацией, ионным составом и т. д.). Не все клетки имеют контакт с нервными окончаниям, и в этих условиях имеет значение контакт клеток между собой. Миоциты гладкой мышцы делятся на секреторные (здесь отмечается скопление в основном гликогена) и на сократительные. Источники энергии мышечной деятельности Принято считать, что процессом, непосредственно связанным с работающим механизмом поперечно-полосатого мышечного волокна, является распад АТФ с образованием АДФ и неорганического фосфата. В процессе мышечной деятельности происходит непрерывный ресинтез АТФ. Ресинтез АТФ обеспечивается трансфосфорилированием АДФ с креатинфосфатом. Данная реакция катализируется ферментом креатинкиназой.

ние АТФ в сердечной мышце на 1 г ткани (2,60 мкмоль) ниже, чем в скелетной, и выше, чем в гладкой. По содержанию гликогена сердечная мышца также занимает промежуточное положение между скелетной и гладкой. В сердечной и в гладкой мышце обнаруживаются лишь следы карнозина (не более 100 мг на 1 кг сырой массы). Имеется определенная зависимость между характером работы мышц и содержанием фосфоглицеридов. Миокард относительно других тканей значительно богаче фосфоглицеридами, при окислении которых вырабатывается значительная часть энергии, необходимой для его регулярного, эффективного и постоянного сокращения. Гладкие мышцы помогают функционировать сосудистой системе, внутренним органам (кроме сердца). Гладкие волокна сокращаются медленнее, меньше утомляются, меньше потребляют энергетических веществ, не подвержены воздействию осознанному (волевому) усилию.

леза. В мышечной ткани содержится и ряд других микроэлементов: кобальт, алюминий, никель, бор, цинк и др. Некоторые особенности химического состава сердечной мышцы и гладкой мышечной ткани Сердечная мышца по содержанию ряда химических соединений занимает промежуточное положение между скелетной мускулатурой и гладкими мышцами. В сердечной мышце и особенно в гладких мышцах значительно меньше миофибриллярных белков, чем в скелетной мышце. Концентрация белков стромы в гладких мышцах и миокарде выше, чем в скелетной. Известно, что миозин, тропомиозин и тропонин сердечной мышцы и гладкой мускулатуры заметно отличаются по своим физико-химическим свойствам от соответствующих белков скелетной мышцы. Отмечены определенные особенности и во фракциях саркоплазматических белков. Саркоплазма гладких мышц и миокарда в процентном отношении содержит больше миоальбумина, чем саркоплазма скелетных мышц. Содержа

Мышечная ткань и безазотистые вещества Одним из основных представителей безазотистых органических веществ мышечной ткани является гликоген. Его концентрация в норме колеблется от 0,5 до 2 % и выше. На долю других представителей углеводов приходятся десятые и сотые доли процента. В мышцах находят лишь следы свободной глюкозы и очень мало гексозофосфатов. В процессе метаболизма глюкозы, а также аминокислот в мышечной ткани образуются молочная, пировиноградная кислоты и другие карбоновые кислоты. В том или ином количестве в мышечной ткани обнаруживаются также триглицериды и холестерин. Состав неорганических солей в мышцах разнообразен. Из катионов больше всего калия и натрия. Калий сосредоточен главным образом внутри мышечных волокон, а натрий – преимущественно в межклеточном веществе. Значительно меньше в мышцах магния, кальция и же

коллагеном и эластином. Известно, что строма скелетных мышц, остающаяся после исчерпывающей экстракции мышечной кашицы солевыми растворами с высокой ионной силой, состоит в значительной мере из соединительнотканных элементов стенок сосудов и нервов, а также сарколеммы и некоторых других структур. Небелковые азотистые экстрактивные вещества В скелетных мышцах содержится ряд важных азотистых экстрактивных веществ: адениновые нуклеотиды (АТФ, АДФ и АМФ), нуклеотиды неаденинового ряда, креатинфосфат, креатин, креатинин, карнозин, ансерин, свободные аминокислоты и др. На долю креатина и креатинфосфата приходится до 60 % небелкового азота мышц. Креатинфосфат и креатин относятся к тем азотистым экстрактивным веществам мышц, которые участвуют в химических процессах, связанных с мышечным сокращением.

ингибируется высокой концентрацией АТФ. Оптимальные значения рН для обоих ферментов также различны. Тропонин – глобулярный белок. В скелетных мышцах человека тропонин (Тн) составляет лишь около 2 % от всех миофибриллярных белков. В его состав входят три субъединицы (Тн-I, Тн-С, Тн-Т). Тн-I (ингибирующий) может ингибировать АТФазную активность, ТН-С (кальцийсвязывающий) обладает значительным сродством к ионам кальция, Тн-Т (тропомиозин-связывающий) обеспечивает связь с тропомиозином. Тропонин, соединяясь с тропомиозином, образует комплекс, названный нативным тропомиозином. Этот комплекс прикрепляется к актиновым филаментам и придает актомиозину скелетных мышц чувствительность к ионам Са2+. Установлено, что тропонин (его субъединицы Тн-Т и Тн-I) способен фосфорилироваться при участии цАМФ-зависимых протеинкиназ. Белки стромы в поперечно-полосатой мускулатуре представлены в основном

путем соединения большого числа определенным образом ориентированных в пространстве молекул миозина. Актин, составляет 20 % от сухой массы миофибрилл. Известны две формы актина: глобулярный актин (G-актин) и фибриллярный актин (F-актин). Молекула G-актина состоит из одной полипептидной цепочки (глобула), в образовании которой принимают участие 374 аминокислотных остатка. При повышении ионной силы до физиологического уровня G-актин полимеризуется в F-актин (фибриллярная форма). В электронный микроскоп волокна F-актина выглядят как две нити бус, закрученных одна вокруг другой. Актомиозин образуется при соединении миозина с F-актином и обладает АТФазной активностью. Фермент актомиозин активируется ионами Mg2+ и ингибируется этилендиаминтетраацетатом (ЭДТА) и высокой концентрацией АТФ, миозиновая АТФаза также ингибируется ионами Mg2+, активируется ЭДТА, но не

бавленными растворами кислот и щелочей. В настоящее время белки мышечной ткани делят на три основные группы: саркоплазматические, миофибриллярные и белки стромы. На долю первых приходится около 35 %, вторых – 45 % и третьих – 20 % от всего количества мышечного белка. Эти группы белков резко отличаются друг от друга по растворимости в воде и солевых средах с различной ионной силой. К группе миофибриллярных белков относятся миозин, актин и актомиозин – белки, растворимые в солевых средах с высокой ионной силой, и так называемые регуляторные белки: тропомиозин, тропонин, α- и β-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый комплекс. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией мышц. Миозин составляет 50–55 % от сухой массы миофибрилл. Толстые нити (толстые миофиламенты) в саркомере надо понимать как образование, полученное